Бактерії

Мікробні протеази одна з важливих груп у складі промислово-комерційного виробництва ензимів. Були проведені дослідження для визначення протеолітичної активності бактерій з метою з’ясувати їх ролі всередині патогенезу інфекційних захворювань. Основна увага приділялася обстеження молочнокислих бактерій з різних йогуртів і ферментованого молока. Вони широко поширені в природі. Це лактобактерії, лактококи, біфідобактерії, стрептококи, ентерококи і споролактобактерии. Вони поділяються за видами, підвидів, варіантів і штамів.

Протеолітична активність – дуже важлива характеристика молочнокислих бактерій. Протеази бактерій – це ферменти, які каталізують гидролизпептидные зв’язку в білках і полипептидах. Вони грають значну роль в промислових біотехнології і фармацевтиці. Дослідження показали, що протеолітичною активністю володіють 13 штамів. П’ять з них, а саме L1, L2, L6, L7, L9, показали найвищу діяльність.

Пептины

Протеолітична активність пепсину вимірюється під впливом магнітного поля на організм. Молекулярна структура пепсину характеризується D-просторовою симетрією. Неактивний пепсиноген проэнзима синтезується всередині клітин слизової оболонки шлунка. Також він присутній у різних біологічних рідинах (кров, сеча, насінна і спинномозкова рідина). Пепсиноген характеризується автокаталитической активацією. Його секреція стимулюється блукаючим нервом, симпатичним волокнами, гастрином, гістаміном, секретином і холецистокинином. Гастрин діє як стимулятор тім’яних клітин. Цей поліпептид існує в 2 формах, що містять 34 17 амінокислот. Вимірювання протеолітичної активності пепсину у відношенні до стандартного гемоглобіну виявили аналогічні зміни в травній активності ферменту.